重组胰蛋白酶（RTrypsin）说明书

胰蛋白酶(Trypsin; EC 3.4.21.4)是一种丝氨酸蛋白酶，酶解赖氨酸及精氨酸C末端形成的肽键。重组猪胰蛋白酶是由重组毕赤酵母表达并采用层析色谱法纯化获得。氨基酸序列与猪胰腺来源的阳离子型胰蛋白酶完全一致，分子量为24kD，最适pH为7-9。可替代猪胰腺来源胰蛋白酶应用于各种生物技术过程中，如：重组胰岛素生产；细胞培养、细胞发酵；蛋白质的酶解、测序；各种组织的细胞分离等。活性受丝氨酸蛋白酶抑制剂如TLCK、PMSF等的抑制，金属离子螯合剂如EDTA等抑制酶活。

重组双碱性内肽酶（RKex2）说明书

Kex-2（E.C.3.4.21.61）属于枯草杆菌蛋白酶家族，为酵母自身编码的一种前体加工酶，Ca2+依赖型丝氨酸蛋白酶，能够专一性地识别和切割Lys-Arg，Arg-Arg，Pro-Arg等双碱性氨基酸的羧基端肽键，不同于Trypsin，该酶不能识别和切割单一碱性氨基酸即Arg或Lys的羧基端肽键。常在酵母表达外源蛋白前体中加入Kex-2识别位点，便于外源蛋白前体加工。该酶最适pH为9.0，在偏酸性环境中稳定，稳定pH为5.0-6.0。最适温度为37℃，酶活性不受常规丝氨酸蛋白酶抑制剂（如PMSF、TPCK等）抑制。

重组羧肽酶B（RCPB）说明书

羧肽酶B（E.C 3.4.17.2）属金属羧肽酶A和羧肽酶B（CPA/CPB）家族，可选择性水解蛋白或多肽羧基端的Arg和Lys。不同于切割芳香族或脂肪类氨基酸残基的羧肽酶A，羧肽酶B优先切割碱性氨基酸，同时也能切割一些非碱性氨基酸。重组CPB的活性受到典型的金属螯合剂如EDTA，及Cu2+，Hg2+抑制，Zn2+，Mn2+等金属离子能够不同程度提高酶活。CPB的最适pH为8.0，偏酸或偏碱均会造成活性下降，pH接近5.0时活性接近零，pH>12.0时活性完全丧失。CPB在一定温度内（

重组赖氨酸内肽酶（RLys-C）说明书

赖氨酸内肽酶最初由Masaki等人从土壤细菌无色杆菌Achromobacter lyticus中分离得到，能够特异性识别与切割肽链中Lys羧基端肽键，后在产酶溶杆菌L. enzymogenes，Pseudomonas aeruginosa均提取到了氨基酸序列不同的该酶。常被用于蛋白测序及Lys-X化合物的酶催化合成。我公司选用更具优势的A. lyticus来源，克服大肠杆菌重组表达技术难题，制备产品。最适反应pH 9.0~9.5,等电点为pH 6.9~7.0；最适反应温度30~37℃，50℃以上稳定性下降。该酶稳定性较好，在4mol/L 尿素或0.2%SDS溶液中30℃孵育6hr后，生物活性未发生降低。生物活性受DFP、PMSF、TLCK抑制。

重组肠激酶说明书

肠激酶（Enterokinase，EC3.4.21.9）是一种高度专一性识Asp-Asp-Asp-Asp-Lys序列的蛋白酶，在Lys的C端水解多肽。它可以将胰蛋白酶原转变为胰酶，也可以将带有这个识别序列的融合蛋白切开。由于肠激酶具有高度专一性，水解效率高的特点......